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Das Taufliegekelchgen kodiert ein Mitglied eines Proteins, das durch das Vorhandensein der Kelchwiederholungen definiert wird. In der Taufliege wird Kelch angefordert, Actinorganisation in den ovarian Ringkanälen beizubehalten.
Funktionsquerverbindung-Actinfasern Kelch. Gereinigtes Proteinerscheinen Kelch biochemischen Studienverwendens, daß in voller Länge Kelch Actinheizfäden zusammenrollt und kelchwiederholung 5 enthält den verbindlichen Aufstellungsort des Actins. Kelch ist das Tyrosin, das in einer Src64-dependentbahn an Tyrosinüberrest 627 phosphoryliert ist). Eine Durch Mutation entstehende Variation Kelch mit dem Tyrosin 627, das zum Alanin (KelY627A) geändert wird rettet den Actindesorganisationphänotypus der Kelch durch Mutation entstehende Variation Ringkanäle, aber kann Wildartringkanäle produzieren nicht. Phosphorylierung von Kelch ist für die korrekte Morphogenese des Actins während des Ringkanalwachstums und Vorhandensein der nonphosphorylatable Ringkanäle der KelY627A-Protein phenocopies Src64 kritisch. KelY627A-Protein in den Ringkanälen auch verringert drastisch die Rate des Actinmonomereaustausches. Die Phänotypen, die durch Src64 Durch Mutation entstehende Variationen und KelY627A-Ausdruck verursacht werden, schlagen vor, daß eine Hauptfunktion von Src64, das in den Ringkanal signalisiert, die negative Regelung der Kelch-abhängigen Actinvernetzung (Kelso, 2002) ist.
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